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<title>Clathrin</title>

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<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Clathrin</span></h1>

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<p><b>Clathrin</b> ist ein <a href="Protein" title="Protein">Protein</a>, das an der Einstülpung von <a href="Membrantransport" title="Membrantransport">Zellmembranen</a> und der Bildung von <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikeln</a> beteiligt ist (vor allem bei der <a href="Clathrin-vermittelte_Endozytose" title="Clathrin-vermittelte Endozytose">Clathrin-vermittelten Endozytose</a>). Nach dem Abschnüren wird das Clathrin der Stachelsaumbläschen (<i>clathrin-coated vesicles</i>) ATP-abhängig entfernt („uncoating“ durch die uncoating-ATPase).

</p><p>Clathrin ist ein außergewöhnlich strukturiertes Protein. Es ist ein <a href="Oligomer" title="Oligomer">Hexamer</a> aus drei schweren und drei leichten Untereinheiten, von denen es je zwei <a href="Isoform" title="Isoform">Isoformen</a> gibt. Die Untereinheiten sind in Form eines Dreibeins angeordnet, in Form von <a href="Triskele" title="Triskele">Triskelions</a>. Somit ist es möglich, ein zweidimensionales Netzwerk zu bilden, das sich aus <a href="Sechseck" title="Sechseck">Hexagonen</a> und <a href="F%C3%BCnfeck" title="Fünfeck">Pentagonen</a> zusammensetzt. Es wird keine flache Ebene erzeugt, sondern ein Konstrukt mit einer konvexen und einer konkaven Seite. Die konkave Seite liegt immer der Membran zugewandt.

</p><p>Die Clathrin-Vesikel haben Durchmesser von 50 bis 100 nm und werden von einem Gerüst aus meistens 12 Penta- und 8 Hexagonen aus insgesamt 36 Dreifachskeletten von Clathrin überzogen. Dieses fibröse Protein besteht aus einer schweren Kette (180.000 <a href="Atomare_Masseneinheit" title="Atomare Masseneinheit">Dalton</a> [Da]) und einer leichten Kette (35.000 bis 40.000 Da). Außerdem kommt das 900 <a href="Aminos%C3%A4uren" title="Aminosäuren">Aminosäuren</a>-lange <a href="Dynamine" title="Dynamine">Dynamin</a>, das <a href="Guanosintriphosphat" title="Guanosintriphosphat">GTP</a> binden und hydrolysieren kann, auch im Vesikelmantel vor. Zwischen dem Clathrin und der äußeren Vesikelmembran finden sich sogenannte Adaptorproteinkomplexe (engl. <i>adaptor protein complexes</i>), abgekürzt AP-Komplexe. Diese Komplexe, AP-1 bis AP-4 (≈340.000 Da), bestehen aus je vier unterschiedlichen Polypeptiden, sind also Heterotetramere. Sie binden an die schweren Ketten des Clathrins, Membranlipide sowie Membranproteine und vermitteln dadurch die Clathrin-Bindung an Membranen. AP-2 vermittelt die Bildung von <i>clathrin-coated vesicles</i> (CCV) an der Plasmamembran. AP-1 vermittelt CCV-Bildung am <a href="Trans-Golgi-Netzwerk" class="mw-redirect" title="Trans-Golgi-Netzwerk">trans-Golgi-Netzwerk</a>, dem letzten Kompartiment des Proteinsyntheseapparates im sekretorischen Transportweg.

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Clathrin_und_Membrankrümmung"><span id="Clathrin_und_Membrankr.C3.BCmmung"></span>Clathrin und Membrankrümmung</h2></div>

<p>Grundständige Lehrbücher der Zellbiologie benennen Clathrin als das Protein, welches für die Krümmung der Membran bei der Vesikelbildung verantwortlich ist. Es wurde ursprünglich angenommen, dass die Assemblierung der Clathrin-Proteine zur Triskelion-Struktur die Membran in den gekrümmten Zustand "zwingt". Neuere Erkenntnisse zeigen jedoch, dass für die effektive Krümmung der Membran <i>in vivo</i> weitere Faktoren eine wichtige Rolle spielen. Dazu gehört z. B. die Aktivität von ATP-abhängigen Flippasen, die eine lokal verstärkte Asymmetrie der <a href="Phospholipide" title="Phospholipide">Phospholipid</a>-Zusammensetzung in der Membran erzeugen. Die intrinsische Eigenschaft bestimmter Phospholipide, Membranen zu krümmen, führt dann zur Ausstülpung. Auch die an der Hüllenbildung beteiligte kleine GTPase <a href="Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor" title="Adenosyl-Ribosylierungs-Faktor">Arf</a> hat bereits einen Einfluss auf die Membrankrümmung. Es ist daher das Zusammenspiel mehrerer komplexer Faktoren, die eine effektive Bildung von <i>clathrin-coated vesicles</i> ermöglichen.

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<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Commons"></span></span></div><b><span class=""><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Clathrin?uselang=de"><span lang="en">Commons</span>: Clathrin</a></span></b> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.nature.com/nature/journal/v432/n7017/images/nature03079-f2.0.jpg">Struktur des Clathrin Triskelions (www.nature.com)</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Todd R. Graham, Michael M. Kozlov: <i>Interplay of proteins and lipids in generating membrane curvature.</i> In: <i>Current Opinion in Cell Biology.</i> 22, 2010, S. 430–436, <a href="https://doi.org/10.1016/j.ceb.2010.05.002" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.ceb.2010.05.002">doi:10.1016/j.ceb.2010.05.002</a>.</li>

<li>E. Cocucci, F. Aguet, S. Boulant, T. Kirchhausen: <i>The first five seconds in the life of a clathrin-coated pit.</i> In: <i>Cell.</i> Band 150, Nummer 3, August 2012, S. 495–507. <span class="-print"><a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <span style="white-space:nowrap"><a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221097-4172%22&key=cql">1097-4172</a></span></span>. <a href="https://doi.org/10.1016/j.cell.2012.05.047" class="extiw external" title="doi:10.1016/j.cell.2012.05.047">doi:10.1016/j.cell.2012.05.047</a>. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22863004?dopt=Abstract">PMID 22863004</a>. <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3413093/">PMC 3413093</a> (freier Volltext).</li></ul></div><div><div class="zim-footer">

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